Un grupo de la Universidad de California, con el Nobel David Julius, ha obtenido las primeras imágenes atómicas de la proteína sensora en acción. En un trabajo publicado este miércoles en Nature muestran cómo cambia TRPM8 al bajar la temperatura, abriendo una nueva vía contra el dolor por frío.

Julius lleva décadas desentrañando cómo percibimos estímulos. Su labor le valió el Nobel de Medicina 2021 junto a Ardem Patapoutian por descubrir los mecanismos moleculares del frío, el calor y la presión.

En la piel hay terminaciones nerviosas que detectan estímulos químicos y físicos. Julius identificó primero el receptor de calor TRPV1 gracias a la capsaicina del chile. Más tarde, él y Patapoutian hallaron, usando mentol, el receptor de frío: TRPM8.

“Sabíamos que fibras sensoriales expresan TRPM8 en superficies como ojos y boca, permitiendo detectar bajas temperaturas o compuestos como el mentol”, explica Julius por correo. Lo que faltaba era ver cómo la molécula traduce el frío en señal eléctrica.

El estudio muestra que por debajo de 26 °C TRPM8 experimenta cambios de forma que abren un poro, dejando pasar iones de sodio y calcio e iniciando el impulso que llega a la médula. “Mapeamos regiones sensibles al frío y cómo lípidos de la membrana estabilizan esos cambios”, detalla.

Comprender este sensor permitiría tratar la alodinia al frío, frecuente tras quimioterapia. “Conocer los detalles de TRPM8 orientará nuevos fármacos”, subraya.

Teresa Giráldez, catedrática de la Universidad de La Laguna, y Luis Romero coinciden: “Es una investigación preciosa. Proponen un mecanismo completo: cómo los átomos se recolocan al enfriarse y cómo eso activa neuronas”.

Giráldez destaca que compararon el receptor humano con el de aves, menos sensible, y encontraron diferencias clave que explican la transducción físico-mecánica. “Identificar la zona exacta donde se siente el frío facilitará moléculas que modulen esa respuesta”, concluye.

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